Расшифрован механизм связывания антимикробного фермента с поверхностью клеток-мишеней

Учёные из Института биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН, Института белка РАН и Сколтеха выяснили, что в пределах одного домена фермента Blp, помимо активного центра, есть небольшой участок, который необходим для первичного связывания с клеткой-мишенью.

Такая нехарактерная архитектура для ферментов была известна только для одного бактериолитического фермента — псевдоальтерина морской бактерии Pseudoalteromonas.

«В дальнейшем мы продолжим изучать молекулярные основы работы бактериолитических ферментов. Полученные знания будут полезны для направленной настройки ферментов с целью улучшения их антимикробных свойств. Без чёткого понимания работы биомолекулы невозможно разрабатывать эффективные антимикробные препараты нового поколения. Разработка перспективных отечественных антимикробных ферментных препаратов — наша основная цель», — рассказала Ирина Кудрякова, руководитель проекта, старший научный сотрудник лаборатории биохимии клеточной поверхности микроорганизмов ИБФМ РАН.

Результаты исследования, поддержанного грантом РНФ, опубликованы в статье Peculiarities of the Interaction of the Bacteriolytic Protease Blp from Lysobacter capsici XL1 with the Cell Wall of Staphylococcus aureus 209P (I. Kudryakova, A. Afoshin, E. Bulavko, D. Ivankov, B. Melnik, E. Leontyevskaya, N. Leontyevskaya).

#Грани_РАН

🔗 Российская академия наук в MAX